地震成因
[拼音]：danbaizhi
[英文]：protein
生物體內普遍存在的一種主要由氨基酸組成的生物大分子。它與核酸同為生物體最基本的物質，擔負著生命活動過程的各種極其重要的功能。
蛋白質的基本結構單元是氨基酸，在蛋白質中出現的氨基酸共有20種。除脯氨酸外，這些氨基酸的氨基與羧基都連線到與羧基相鄰的 α碳原子上，所以稱為α-氨基酸。除甘氨酸外，它們的立體結構都是 L型的。在某些蛋白質中還存在少數在多肽鏈生物合成過程中或完成後，經特定反應修飾產生的氨基酸，如胱氨酸，羥基脯氨酸，羥基賴氨酸等。
氨基酸以肽鍵相互連線，形成肽鏈。有些蛋白質含一條肽鏈，也有不少蛋白質由幾條肽鏈通過二硫鍵連線而成。還有的蛋白質除肽鏈外，尚有其他的組成成分和基團。
從化學結構看，蛋白質和多肽的本質是相同的，兩者間沒有絕對的界線。一般認為，所含氨基酸多於五六十個時，就可能是蛋白質。但究竟是否是蛋白質，還要考慮到構象等其他性質。
研究簡史
1820年H.布拉孔諾發現甘氨酸和亮氨酸，這是最初被鑑定為蛋白質成分的氨基酸，以後又陸續發現了其他的氨基酸。1838年荷蘭人G.J.米爾德首次採用“protein”（蛋白質）這一名稱，它來自希臘文“proteios”一詞，意為“第一位”。最初，人們把蛋白質作為生命膠態基質──原生質的同義語。1849年K.B.賴歇特獲得了馬血紅蛋白的晶體，開始了純化各種蛋白質的工作；以後G.J.米爾德等人系統地研究了蛋白質的元素組成，發現它與其他有機分子一樣，是一種特定的分子實體。到19世紀末已經搞清蛋白質主要是由一類相當簡單的有機分子──氨基酸所組成。1902年E.菲捨爾和F.霍夫邁斯特各自獨立地闡明瞭在蛋白質分子中將氨基酸連線在一起的化學鍵是肽鍵；1907年E.菲捨爾又成功地用化學方法連線了18個氨基酸首次合成了多肽，從而建立了作為蛋白質化學結構基礎的多肽理論。1923年T.斯韋德貝里建立了超離心分析技術，並應用到蛋白質的分子量測定。1939年T.斯韋德貝里提出了純的蛋白質是一種分子量相同的均一大分子的概念。20世紀30～40年代，由於生物化學及其他有關的方法和技術的建立和發展，人們開始研究蛋白質的分子構造和理化性質，其間，超離心技術（T.斯韋德貝里，1930），電泳技術 (A.W.K.蒂塞利烏斯，1933)，分配層析（鈕貝格，1938），凝膠層析（A.J.P.馬丁和R.L.M.辛格，1941），紙層析（R.康斯登等，1944）技術以及光散射測量，粘度測量，擴散技術等，對分離，純化蛋白質和了解蛋白質的性質均有卓越的貢獻。1947年F.桑格發現一種可以辨認蛋白質氨基端殘基的試劑（1-氟-2，4-二硝基苯），使蛋白質的氨基酸序列分析成為可能。1955年F.桑格成功地測定了胰島素分子的全部氨基酸序列，這是第一個被闡明瞭氨基酸序列結構的蛋白質。此後，已有上千種，包括分子量大於10萬的蛋白質的氨基酸序列結構被闡明，這對深入研究蛋白質結構和功能的關係起了重要的作用，也是分子遺傳學和遺傳工程發展的重要基礎之一，同時還把生物分類，進化等古老學科推向嶄新的分子水平。
對蛋白質精確的三維結構知識主要來自對蛋白質晶體的X射線衍射分析，1960年J.C.肯德魯首次應用X射線衍射分析技術測定了肌紅蛋白的晶體結構，這是第一個被闡明瞭三維結構的蛋白質，至今已有上百個蛋白質分子的三維結構被闡明，使人們對蛋白質的瞭解又深入了一大步。
中國科學工作者在1965年用化學合成法全合成了結晶牛胰島素，首次實現了蛋白質的人工合成；在1969～1973年期間，先後在2.5埃和1.8埃解析度水平測定了豬胰島素的晶體結構，這是在中國闡明的第一個蛋白質的三維結構。
20世紀60年代以來，人們對蛋白質的生物合成，核酸與蛋白質之間的相互關係等又有很多重大的發現。
分類
在蛋白質研究的歷史中曾出現過各種分類方法。這些分類方法主要依據蛋白質某一方面的特性，但也反應了在蛋白質研究的各個歷史階段中，人們對蛋白質的瞭解程度。
分子形態分類
球狀蛋白質
分子呈球狀或橢圓狀，軸比小。一般溶解度較好，易結晶。
纖維狀蛋白質
分子細長，呈不同長度的棒狀或纖維狀，多數溶解度較差。
溶解性質分類
水溶性蛋白質
易溶於水，一般也易溶於稀酸、稀鹼和稀鹽溶液。如白蛋白（清蛋白）廣泛存在於蛋清中；組蛋白，主要存在於細胞核中，分子中含有很高比例的鹼性氨基酸──組氨酸、賴氨酸和精氨酸，呈弱鹼性；魚精蛋白，魚類的精子蛋白質，分子含有大量的精氨酸，呈強鹼性。
鹽溶蛋白質
溶於稀的中性鹽溶液，但不溶或難溶於水。大多數球蛋白（及優球蛋白）均屬此類。
酸和鹼溶蛋白質
溶於稀酸和稀鹼，但不溶於水和稀鹽溶液。如谷蛋白，包括麥谷蛋白、米穀蛋白等。
醇溶蛋白質
溶於50～80％的乙醇，但不溶於水，在植物種子中發現較多，如玉米醇溶蛋白、麥醇溶蛋白等。
硬蛋白
不溶於水和鹽溶液，也不溶於稀酸和稀鹼，這一類蛋白質大都在動物體內起支援和保護作用，如角蛋白、彈性蛋白。
化學組成分類
單一蛋白質
僅含有氨基酸的蛋白質。
結合蛋白質
化學組成中除氨基酸外還含有各種非氨基酸物質，稱為輔基或配體。結合蛋白質還可進一步分成：
（1）核蛋白。在自然狀態下存在的核蛋白有核精蛋白、核酸組蛋白等、病毒可以看成是一種核蛋白，複雜的病毒如彈狀病毒中，由負鏈RNA與3種以上病毒結構蛋白質形成結構緊密的核衣殼也是一種核蛋白。
（2）磷蛋白。一類和磷酸相結合的蛋白質。蛋白質中的絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸殘基的側鏈能分別被磷酸化。
（3）糖蛋白。在唾液、胃液、軟骨、關節液、血清、蛋清以及細胞液中有種類繁多的糖蛋白存在。糖蛋白的輔基是一種低聚糖──氨基多糖，一般含有 4～12個糖分子。最普遍的是半乳糖、甘露糖、氨基葡糖、半乳糖胺，有時還有木糖、巖藻糖、葡糖醛酸和唾液酸。這些組分通常經由0-糖苷鍵與蛋白質的絲氨酸或蘇氨酸共價結合，也有通過末端還原，在糖與肽鏈的天冬醯胺或谷氨醯胺的醯氨基上形成糖胺結構。有一類粘度很高的糖蛋白現稱為蛋白聚糖（舊稱粘蛋白）和糖蛋白的差別在於碳水化合物的含量不同。蛋白聚糖的含糖量可達50％左右。
（4）脂蛋白和蛋白脂。在脂蛋白和蛋白脂分子中，蛋白質部分和脂類以非共價鍵的形式相結合。某些脂蛋白中，脂類可能被包裹於蛋白質肽鏈的網狀結構之中，因此只有肽鏈伸展後，才能出現脂質的反應。血清中α、β-球蛋白成分中的脂蛋白能溶於水，但不溶於有機溶劑。腦組織中的某些脂蛋白由於脂類含量高，能溶於有機溶劑，因此被稱為蛋白脂。脂蛋白因含有脂類成分，所以密度低，脂蛋白本身通常還分為低密度、高密度和乳糜微粒 3種。脂蛋白存在於一系列生物組織和細胞器中，特別是細胞的各類膜結構中。
（5）金屬蛋白質。許多蛋白質都含有極微量的金屬離子。但有些蛋白質的金屬離子含量相當高，蛋白質的功能與這些離子有重要的關係。如固氮酶系中的鐵鉬蛋白、血漿中的銅藍蛋白、鐵傳遞蛋白和鐵蛋白等。
（6）血紅素蛋白。含血紅素輔基的蛋白質，血紅素是一種鐵卟啉複合物，與鐵原子結合非常牢固。血紅蛋白和肌紅蛋白、細胞色素等都是血紅素蛋白。它們的主要功能是運輸或貯存氧，或傳遞電子。
（7）色蛋白。含有色素輔基的蛋白質。如黑素是一種色蛋白，存在於黑素瘤中，但目前對其結構瞭解甚少。膽綠蛋白存在於昆蟲、紅藻及藍綠藻中，是一種膽綠素的衍生物，其分子量約270000。
生物功能分類
可粗分為活性蛋白質和非活性蛋白質兩類。
分離純化
主要利用一種蛋白質和其他物質之間的物理的、化學的以及生物學方面的不同特性來實現。這些特性包括蛋白質的溶解度、分子形狀和分子大小、電離性質以及不同的生物功能等。
利用溶解度不同
利用蛋白質在不同鹽濃度、不同種類或不同濃度的有機溶劑、不同的pH值時溶解度不同的性質而達到蛋白質的分離純化的目的。通常使用的中性鹽沉澱稱鹽析法。最常用的鹽是硫酸銨，最常用的有機溶劑是酒精和丙酮。
利用蛋白質分子形狀和大小不同
蛋白質的分子量可以從5000左右開始一直到數百萬。由於所有蛋白質的元素組成相似，因而分子量大的蛋白質，其體積也比較大。利用這一差別來分離蛋白質的方法包括分子篩、超過濾及超速離心等技術。
利用蛋白質電離性質不同
蛋白質的可電離基團有羧基、氨基、咪唑基、胍基和酚基等。蛋白質在不同pH下的帶電情況是這些可電離基團電離情況的總結果，在不同的酸鹼度時，它們的電離情況不同。在某一酸鹼度時，某一蛋白質所帶的正電荷和負電荷正好相等，這一酸鹼度就是這一蛋白質的等電點，大部分球狀蛋白質在等電點時的溶解度也非常小。由於電離基團的組成以及它們在分子中暴露情況不同，在一定條件下各種蛋白質的帶電情況是不同的，這就是利用蛋白質的電離性質不同而達到分離目的的重要依據。
利用蛋白質帶電性質的不同的分離方法主要有電泳及離子交換層析兩類。
利用生物功能專一性──親和層析法
很多蛋白質有專一的生物功能，並常通過與其他蛋白質或小分子(稱為配體)特異而非共價的結合來發揮功能，例如酶和底物或抑制劑，抗原和抗體，激素和受體等。親和層析的基本原理是把待提純的某一蛋白質的配體，通過適當的化學反應共價地結合到瓊脂糖一類的多糖顆粒表面的官能團上，當含有待提純的蛋白質混合樣品加到這種多糖材料的層析柱上時，待提純的蛋白質與其特異的配體相結合，因而被“吸附”在配體的載體──瓊脂糖顆粒的表面，而這類多糖顆粒在其他效能方面則允許不與配體特異結合的蛋白質或其他的物質自由通過，因而可以把欲提純的蛋白質和其他物質分開。
結構
蛋白質具有十分複雜的結構。這種複雜性與生物分子有序性的高度統一，集中反映在蛋白質分子的結構具有豐富的層次。 1952年林諾斯特倫-朗首次使用一、二、三級結構的名稱來粗略劃分蛋白質分子的化學和空間結構。後來在三級結構以上又發展了四級結構，而且對上述各級結構的劃分已有較為精確的定義，其中一級結構屬於共價鍵結構，二級以上都屬於空間結構。一級結構是其他各級結構的基礎，蛋白質一級結構決定其高階結構特徵，這是分子生物學中的一條基本規律。
肽鍵和肽鏈
在構成蛋白質時，氨基酸以肽鍵順序相連。
這樣的產物稱為肽；組成肽的相當於氨基酸的部分稱為氨基酸殘基。多個氨基酸可以這一方式順序結合成一鏈狀分子，稱為多肽鏈或肽鏈（見圖）。圖中示一條多肽鏈的一段。一般蛋白質分子都由大量氨基酸構成，所以，蛋白質就是具有特定空間捲曲和摺疊的多肽鏈。
多肽鏈的共價主鍊形式上都是單鍵，因而－C－C－和－C－N－單鍵均應可自由旋轉，但實際上，一個蛋白質的肽鏈在正常溫度和pH的條件下具有一定的立體結構即構象，從而保證了蛋白質的生物活性。其原因是：
（1）多肽鏈中的肽鍵
中的四個原子和它的相鄰的兩個 α-碳原子都處於同一個平面上。
（2）肽鍵中的 C－N鍵的鍵長為1.32埃，比一般C-N單鍵（1.49埃）短，而比雙鍵C＝N（1.27埃）長，因此具有部分雙鍵的性質，不能旋轉。
（3）與C－N鍵相連的氫和氧原子的位置是反式的。根據上述肽鍵的空間結構原則，可以認為，一個肽鍵單位
是一個堅固的平面，因此可以把多肽鏈的主鏈看成是由一系列平面所構成，平面之間被碳原子所隔開。肽鏈主鏈上有1/3的肽鍵，肽鍵的存在使一條多肽鏈的構象受到很大的限制。其次，主鏈上的-C2-N-和-C1-C-鍵雖然可以旋轉，但也不是完全自由的，它們受到 α碳原子側鏈 R基的影響，而且這兩個鍵能旋轉的最大範圍是180°，因為這時相鄰兩個肽鍵上的氧原子和氫原子將互相重疊，從而妨礙繼續旋轉，這就使肽鏈的構象進一步受到限制。
蛋白質分子有的僅含一條多肽鏈，有的含有兩條或多條多肽鏈，它們彼此以特定的方式 (共價或非共價)相互作用構成一個結構和功能的整體。
例如胰島素是由A、B兩條肽鏈組成，A、B鏈間由二對二硫鍵彼此連線，如將A、B鏈分離，胰島素分子就完全受到破壞。有些多鏈蛋白質分子，其組成肽鏈可作為獨立的結構單位，在完整的蛋白質分子內，它們彼此以非共價鍵相連線，而在被分離開來以後，又能保持其在完整分子內的共價鍵結構。這樣的相對獨立的肽鏈稱為蛋白質的亞基。分離的亞基一般不再具有蛋白質完整分子的生物功能。由數量不多的亞基構成的蛋白質分子，也被稱為寡聚體。
一級結構
組成蛋白質分子的多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。蛋白質分子的一級結構通式如下：
一級結構是蛋白質化學結構中最重要的內容，但完整的蛋白質化學結構，一般還包括：
（1）多肽鏈的數目；
（2）鏈間和鏈內的二硫鍵數目和位置；
（3）與蛋白質分子共價結合的其他成分。
二級結構
指肽鏈主鏈原子的區域性空間排布，不包括與其他肽鏈的相互關係以及側鏈構象的內容，所以二級結構僅涉及蛋白質分子主鏈的構象。已觀察到的蛋白質二級結構有下列 3種類型：
（1）螺旋。最常見的是α-螺旋，除極個別例外，全部是右手螺旋；
（2）β-摺疊層。分平行式和反平行式兩種；
（3）β-轉角或稱β-回折。由4個氨基酸殘基以第1和第4個殘基間形成氫鍵穩定的三肽構象，這類構象可使肽鏈產生180°的轉折，所以對蛋白質分子複雜而多樣的三維摺疊具有重要作用。此外在蛋白質分子中還有一些肽段不具有一定的有序的立體結構，通常稱為無規則捲曲肽段。
在所有已測定的蛋白質結構中，都有廣泛的二級結構存在，但在不同種類的蛋白質中，二級結構的分佈和作用都很不一樣。在纖維狀蛋白質中，二級結構是分子的基本結構，並決定分子的一些基本特性，例如角蛋白主要由 α-螺旋構成，蠶絲的絲心蛋白主要由β-摺疊層構成，膠原是由3股左手螺旋構成。在球狀蛋白質中，二級結構是分子三維摺疊的基本要素，對分子的骨架形成具有重要作用，但整個分子的錯綜複雜的三維特徵更多地依賴於側鏈的相互作用和除氫鍵以外的其他作用力， 在大多數球狀蛋白質分子中，兼有各種二級結構，彼此並無一定的比例。
三級結構
指蛋白質分子或亞基內所有原子的空間排布，但不包括亞基間或分子間的空間排列關係。可以理解為蛋白質分子內的肽鏈在二級結構的基礎上（包括無規捲曲線團）在三維空間進一步摺疊，盤曲形成包括蛋白質分子主鏈和側鏈全部在內的專一性三維排布。可以說，所有具有重要生物功能的蛋白質都有嚴格的特定的三級結構。
蛋白質分子複雜的立體結構，是依靠複雜的作用力體系來穩定的，共價鍵和次級鍵均起重要的作用，如二硫鍵、氫鍵、疏水鍵、離子和範德華鍵，其中次級鍵佔重要地位。
四級結構
指蛋白質亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的佈局，但不包括亞基內部的空間結構。多亞基蛋白質中亞基的數目、型別、亞基間的空間排布、亞基間的相互作用和接觸部位的佈局等都是蛋白質四級結構的範疇。
在寡聚體中的蛋白質亞基，有完全相同的，也有不同的。如過氧化物酶由4個相同的亞基構成，而血紅蛋白分子則是由兩種亞基 (α和β)各一對組成。四級結構對蛋白質的功能具有重要意義。
蛋白質結構和功能的關係
變性和復性
蛋白質分子在受到外界的一些物理和化學因素的影響後，分子的肽鏈雖不裂解，但其天然的本體結構遭致改變和破壞，從而導致蛋白質生物活性的喪失和其他的物理、化學性質的變化，這一現象稱為蛋白質的變性。早在1931年中國生物化學家吳憲就首次提出了正確的變性作用理論。
引起蛋白質變性的主要因素有：
（1）溫度。許多溶液中的蛋白質在溫度升高至50～60℃以上時，就會變性。熱變性常引起蛋白質的聚合和沉澱，一般難於復性；
（2）酸鹼度。蛋白質溶液的過高或過低的pH值均會破壞蛋白質結構的穩定性，從而導致變性；
（3）有機溶劑。通過影響蛋白質分子內的靜電力，氫鍵和疏水作用，有機溶劑常誘導蛋白質的變性；
（4）脲和鹽酸胍。這是應用最廣泛的蛋白質變性試劑。一般認為，這類試劑的變性作用在於它們使蛋白質分子內部的疏水基團暴露於溶劑中；
（5）去垢劑和芳香環化合物。去垢劑如十二烷基硫酸鈉 (SDS)很易引起多亞基蛋白質解離為單亞基蛋白質和亞基的變性。一些多環化合物，如蒽和菲，也都能引起蛋白質的變性。
蛋白質的變性有很大的範圍，可以是少數側鏈取向的改變，也可以是所有原子的空間位置都發生顯著變化。蛋白質的變性常伴隨有下列現象：
（1）生物活性的喪失。蛋白質的生物活性是指其所具有的酶、激素、毒素、抗體等專一的活性以及其他的特殊性質，如血紅蛋白的載氧能力，肌球蛋白和肌動蛋白相互結合的能力等。當蛋白質發生變性時，生物活性就會部分或全部喪失，這是蛋白質變性的最主要特徵；
（2）化學性質的改變。表現在一些側鏈基團的暴露。蛋白質在變性時，由於肽鏈的伸展，使得有些原來隱藏在分子內部而不易與化學試劑起反應的側鏈活性基團暴露出來，如半胱氨酸中的SH基，酪氨酸中的苯酚基等。化學性質的改變還表現在蛋白質變性後，易為蛋白酶所水解，水解部位增多，被水解的速度有很大的提高；
（3）物理性質的改變。大多數天然的球狀蛋白質均可結晶，但變性後即失去結晶能力。蛋白質變性後，溶解度降低。肽鏈的伸展使分子的不對稱程度提高，這往往導致粘度增加，擴散係數降低，旋光值改變以及出現流動雙折射等一系列物理性質的變化。
在變性因素去除以後，變性的蛋白質分子又可重新回覆到變性前的天然的構象，這一現象稱為蛋白質的復性。蛋白質的復性有完全復性、基本復性或部分復性。只有少數蛋白質在嚴重變性以後，能夠完全復性。一般認為，大多數蛋白質不能完全復性的原因在於變性態可能處在一個非天然的亞穩態，或者由於天然結構本身可能在熱力學上就不是一個總體能量最低的狀態。
蛋白質變性和復性的研究，對了解體內體外的蛋白質分子的摺疊過程十分重要。主要通過蛋白質的變性和復性的研究，肯定了蛋白質摺疊的自發性，證實了蛋白質分子的特徵三維結構僅僅決定於它的氨基酸序列。在這方面作出重要貢獻的典型研究例項是美國C.B.安芬森小組關於牛胰核糖核酸酶的變性和復性的研究。牛胰核糖核酸酶含有124個氨基酸殘基，由8個巰基配對組成4對二硫鍵。可以計算出酶分子中8個巰基組成4對二硫鍵的可能方式有105種，這就提供了一個定量估算復性重組的指標。在溫和的鹼性條件下，8摩爾的濃脲和大量巰基乙醇能使四對二硫鍵完全還原，整個分子變為無規則捲曲狀，酶分子變性。透析去除脲，在氧的存在下，二硫鍵重新形成，酶分子完全復性，二硫鍵中成對的巰基都與天然一樣，復性分子可以結晶且具有與天然酶晶體相同的X射線衍射花樣，從而證實，酶分子在復性過程中，不僅能自發地重新摺疊，而且只選擇了105種二硫鍵可能配對方式中的一種。
蛋白質的啟用
活性蛋白質分子在生物體內剛合成時，常常不呈現活性，即不具有這一蛋白質的特定的生物功能。要使蛋白質呈現其生物活性，一個非常普遍的現象是，蛋白質分子的肽鏈在一些生化過程中必須按特定的方式斷裂。例如許多酶有一個不具有活性的前體，稱為酶原。酶原經過專一的蛋白水解酶的作用，將某一特定的肽鏈斷裂，切去一段或幾段肽鏈以後，變成有活性的酶，使無活性的酶原變成有活性的酶的過程稱為酶原的啟用作用。此外，許多蛋白質激素也有前體。如胰島素原，在A鏈N端與B鏈C端之間有一段C肽，經專一的酶水解而釋放出C肽，變成胰島素。
蛋白質的啟用是生物的一種調控方式，這類現象在各種重要的生命活動中廣泛存在，如血纖維蛋白原到血纖維蛋白的轉化；又如在噬菌體的外殼蛋白的裝配過程中，也有大量的前體肽鏈斷裂的情況。
亞基的調節
很多蛋白質由亞基組成，這類蛋白質在完成其生物功能時，在效率和反應速度的調節方面，很大程度上依賴於亞基之間的相互關係。如血紅蛋白和肌紅蛋白在不同的組織中都結合氧，但前者輸氧後者貯存氧，任務不同。從結構上看肌紅蛋白僅有一條肽鏈，而血 紅蛋白有四條以非共價鍵結合的肽鏈 (兩條α-鏈和兩條β-鏈)，即有4個亞基。儘管血紅蛋白的亞基和肌紅蛋白肽鏈在一級、二級、三級結構方面很相似，但由於血紅蛋白有四級結構，因此血紅蛋白和肌紅蛋白的氧結合曲線有很大不同，血紅蛋白為S形曲線，肌紅蛋白為雙曲線，這是由於血紅蛋白分子對氧的結合是 4個亞基協同作用的結果。當第一個α-亞基和氧結合時，其立體結構發生改變，通過亞基之間的相互作用，引起其餘亞基的立體結構的變化，從而提高其餘亞基對氧的親和力，這種現象也稱為別構效應。
亞基參與蛋白質功能的調節是一個相當普遍的現象，特別在調節酶的催化功能方面。有些酶存在和活性部位不重疊的別構部位，別構部位和別構配體相結合後，引起酶分子立體結構的變化，從而導致活性部位立體結構的改變，這種改變可能增進，也可能鈍化酶的催化能力。這樣的酶稱為別構酶。已知的別構酶在結構上都有兩個或兩個以上的亞基。例如天冬氨酸轉氨甲醯酶是一個具有6個催化亞基和6個調節亞基的12聚體。胞嘧啶核苷三磷酸是這一酶的別構配體，它能首先和酶的調節亞基相結合，引起調節亞基立體結構的變化，這一變化傳導至催化亞基，導致酶的催化活力降低。
功能
催化功能
有催化功能的蛋白質稱酶，生物體新陳代謝的全部化學反應都是由酶催化來完成的，器官的分化、腫瘤細胞的轉化等也和酶的活動有關。
運動功能
從最低等的細菌鞭毛運動到高等動物的肌肉收縮都是通過蛋白質實現的。肌肉的鬆弛與收縮主要是由以肌球蛋白為主要成分的粗絲以及以肌動蛋白為主要成分的細絲相互滑動來完成的。這一過程中還有很多具有調節功能的蛋白質參加。自60年代始相繼發現在很多植物以及原生生物中也有運動蛋白。其中有一些與肌肉收縮蛋白相似，也有一些是完全不同的，如微管蛋白、鞭毛蛋白等。
運輸功能
在生命活動過程中，許多小分子及離子的運輸是由各種專一的蛋白質來完成的，例如在血液中，血漿白蛋白運送小分子、紅細胞中的血紅蛋白運送氧氣和二氧化碳等。
機械支援和保護功能
高等動物的具有機械支援功能的組織如骨、結締組織以及具有覆蓋保護功能的毛髮、面板、指甲等組織主要是由膠原、角蛋白、彈性蛋白等組成。
免疫和防禦功能
生物體為了維持自身的生存，擁有多種型別的防禦手段，其中不少是靠蛋白質來執行的。例如抗體即是一類高度專一的蛋白質，它能識別和結合侵入生物體的外來物質，如異體蛋白質、病毒和細菌等，取消其有害作用。
調節功能
在維持生物體正常的生命活動中，代謝機能的調節，生長髮育和分化的控制，生殖機能的調節以及物種的延續等各種過程中，多肽和蛋白質激素起著極為重要的作用。此外，尚有接受和傳遞調節資訊的蛋白質，如各種激素的受體蛋白等。
蛋白質作為生命活動中起重要作用的生物大分子，與一切揭開生命奧祕的重大研究課題都有密切的關係。蛋白質是人類和其他動物的主要食物成分，高蛋白膳食是人民生活水平提高的重要標誌之一。許多純的蛋白質製劑也是有效的藥物，例如胰島素、人丙種球蛋白和一些酶製劑等。在臨床檢驗方面，測定有關酶的活力和某些蛋白質的變化可以作為一些疾病臨床診斷的指標，例如乳酸脫氫酶同工酶的鑑定可以用作心肌梗塞的指標，甲胎蛋白的升高可以作為早期肝癌病變的指標等。在工業生產上，某些蛋白質是食品工業及輕工業的重要原料，如羊毛和蠶絲都是蛋白質，皮革是經過處理的膠原蛋白。在製革、製藥、繅絲等工業部門應用各種酶製劑後，可以提高生產效率和產品質量。蛋白質在農業、畜牧業、水產養殖業方面的重要性，也是顯而易見的。
參考書目
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