什麼是膠原蛋白結構是怎麼樣的

　　膠原蛋白是生物高分子，動物結締組織中的主要成分，也是哺乳動物體內含量最多、分佈最廣的功能性蛋白，那麼你對膠原蛋白瞭解多少呢?以下是由小編整理關於什麼是膠原蛋白的內容，希望大家喜歡!

　　膠原蛋白的簡介

　　畜禽源動物組織是人們獲取天然膠原蛋白及其膠原肽的主要途徑，但由於相關畜類疾病和某些宗教信仰限制了人們對陸生哺乳動物膠原蛋白及其製品的使用，現今正在逐步轉向海洋生物中開發。歐洲食品安全域性***EFSA***已證實了即使是動物骨骼來源的膠原蛋白也不存在感染瘋牛病和其它相關疾病的可能。

　　由於氨基酸組成和交聯度等方面的差異，使得水產動物尤其是其加工廢棄物—皮、骨、鱗中所含有的豐富的膠原蛋白具有很多牲畜膠原蛋白所沒有的優點，另外來源於海洋動物的膠原蛋白在一些方面明顯優於陸生動物的膠原蛋白，比如具有低抗原性、低過敏性等特性。因此水產膠原蛋白可能逐步替代陸生動物膠原蛋白。

　　膠原蛋白種類較多，常見型別為Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。

　　膠原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、醫藥、組織工程、化妝品等領域獲得廣泛的應用。比如中國傳統的膠原保健品“阿膠”，主要是以驢皮為原料***其實就是驢皮中所含膠原蛋白***，具有較高的滋補保健作用，有中藥三寶之一的美譽。

　　膠原蛋白的分類

　　膠原蛋白是一類蛋白質家族，已至少發現了30餘種膠原蛋白鏈的編碼基因，可以形成16種以上的膠原蛋白分子，根據其結構，可以分為纖維膠原、基膜膠原、微纖維膠原、錨定膠原、六邊網狀膠原、非纖維膠原、跨膜膠原等。根據它們在體內的分佈和功能特點，可以將膠原分成間質膠原、基底膜膠原和細胞外周膠原。間質型膠原蛋白分子佔整個機體膠原的絕大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型膠原蛋白分子，Ⅰ型膠原蛋白主要分佈於面板、肌腱等組織，也是水產品加工廢棄物***皮、骨和鱗***含量最多的蛋白質，佔全部膠原蛋白含量的80-90%左右，在醫學上的應用最為廣泛。Ⅰ型膠原在魚類膠原中一個最顯著的的特點是熱穩定性比較低，並呈現有魚種的特異性。Ⅱ型膠原蛋白由軟骨細胞產生;基底膜膠原蛋白通常是指Ⅳ型膠原蛋白，其主要分佈於基底膜;細胞外周膠原蛋白通常中指Ⅴ型膠原蛋白，在結締組織中大量存在。按功能，可將膠原分為兩組，第一組是成纖維膠原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型膠原;其餘是第二組，非成纖維膠原。非成纖維膠原的α- 鏈既含有三螺旋域***膠原域，COL***，還含有非三螺旋域***非膠原域，NC***，其中成纖維膠原約佔膠原總數的90%。

　　膠原蛋白的種類及其在組織中的分佈圖冊參考資料。

　　膠原蛋白的結構

　　一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連線的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現並確認了不下30種類型的膠原蛋白。

　　一般的蛋白質是雙螺旋結構，而作為細胞外基質***ECM***的一種結構蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構成三股螺旋結構，或稱膠原域，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結構，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結構。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構成膠原的右手複合螺旋結構，這一區段稱為螺旋區段，螺旋區段最大特徵是氨基酸呈現***Gly-X-Y***n 週期性排列，其中 x、Y 位置為脯氨酸***PrO***和羥脯氨酸***Hyp***，是膠原蛋白的特有氨基酸，約佔25%，是各種蛋白質中含量最高的;膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸***Hyl***在其它蛋白質中不存在，它不是以現成的形式參與膠原的生物合成，而是從已經合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸***Pro***經羥化酶作用轉化來的。而一般陸生哺乳動物蛋白質中羥脯氨酸和焦穀氨酸的含量極微少。與陸生動物相比，水生動物中的膠原蛋白，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少，而含硫元素的蛋氨酸***Met***含量要遠大於陸生動物中的膠原蛋白。

　　一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列;膠原蛋白分子是由3條左手螺旋***二級結構***的多肽鏈組成，它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋***三級結構***;完整的膠原蛋白分子的長度約280 nm，直徑約1.5 nm;在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構***小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片***中，膠原分子通過一個或多個4 D距離與另一個膠原分子交錯，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重複距離，或電子顯微照片中所見的重複距離。因為膠原分子的長度約是4.4 D，膠原分子的交錯引起約有0.4 D的摺疊區和約0.6 D的缺損區。

　　膠原蛋白中甘氨酸***Gly***、丙氨酸***Ala***、脯氨酸***Pro***和穀氨酸***Glu***含量較高，特別是甘氨酸，約佔總氨基酸的27%，也有報道說佔1/3，即每隔兩個其它氨基酸殘基***X，Y***即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用***Gly-X-Y***n 來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結構，肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經過此三股螺旋中央區，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合於此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現一個甘氨酸的特點。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸***3-hydroxyproline***和5-羥賴氨酸***5-hydroxylysine，Hyl***。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借範德化力、氫鍵及共價交聯則以平行、右手螺旋形式纏繞成“草繩狀”三股螺旋結構，使膠原具有很高的拉伸強度。

　　膠原蛋白的分佈

　　在水產動物體內膠原蛋白含量高於陸生動物，如鰱魚、鱅魚和草魚魚皮的蛋白質含量分別為25.9%、23.6%和29.8%，均高於各自相應魚肉的蛋白質含量：17.8%、15.3%和16.6%。而魚皮中的膠原含量最高可超過其蛋白質總量的80%，較魚體的其它部位要高許多，有研究報道真鯛魚皮中膠原蛋白佔粗蛋白的80.5%，鰻鱺則高達87.3%。如此高的含量意味著得率也高，如小鮪鰹42.5%;日本海鱸40.7%;香魚53.6%;黃海鯛40.1%;竹莢魚43.5%***均以乾重計***。但膠原蛋白的種類要少得多，已從魚類中分離鑑定出的膠原型別有：廣泛分佈在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外，還發現ⅩⅧ型膠原，然而哺乳動物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原，在水產動物中尚未發現。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價格人們才可以接受;其它型別的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等僅在研究中製備，由於價格昂貴都不宜於大量生產。

　　由於無脊椎動物與脊椎動物在進化上相距遙遠，它們的膠原性質存在明顯的差異。水產無脊椎動物的膠原主要可分為兩類，類Ⅰ型及類Ⅴ型膠原，均相當於脊椎動物的Ⅰ型膠原。其中類Ⅰ型膠原比較富含有丙氨酸和糖結合型的羥賴氨酸，廣泛的存在於軟體動物的各種器官中，包括：烏賊類的皮和頭蓋軟骨、章魚的皮鮑的肌肉和外套膜等。類Ⅴ型膠原是丙氨酸含量比較少、富含糖結合型羥賴氨酸，已從磯海葵的中膠層、節足動物蝦類和蟹類的肌肉及皮下膜以及原索動物羅氏石勃卒的肌膜體中分離出來。與脊椎動物相比，水產無脊椎動物的膠原顯著難溶，富含於羥賴氨酸，尤其是糖結合型含量多，而且纖維的直徑小於50nm。有人對海蔘膠原研究發現，刺蔘體壁含蛋白 3.3%，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸，但羥賴氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發現其膠原組成為***α1***2α2。還有人從仿刺蔘***S.japonicus***提取膠原蛋白，利用 EDTA 和 Tris-HCl 浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質和非膠原蛋白，採用胃蛋白酶促溶提取粗製膠原，通過鹽析和透析獲取精緻膠原蛋白，並進一步利用 Sephacryl S-300 HR 凝膠過濾和 DEAE-52 陰離子交換除去多糖，獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE 電泳表明膠原分子的組成為 ***α1***3，且α鏈類似於脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈，熱收縮溫度為57℃，低於牛皮膠原5℃。還有人對採自日本Senzaki 海灣的Stomolopus meleagri水母的外傘組織進行了分析。整個中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍乾的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白，而不溶入醋酸的中膠層經胃蛋白酶處理後大多變為可溶性的膠原質。然後利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進行分析。發現該水母外傘中膠原蛋白含量很高，大約佔乾重的 4***%。經 SDS 聚丙烯醯胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個獨特α 鏈組成，按照它們的移動位置分別分別確定為 α1、α3、α2鏈。氨基酸分析表明S.meleagri 水母外傘膠原質中甘氨酸含量最高，每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸，其次為穀氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分別為98、82和82個殘基，羥基脯氨和羥基賴氨酸數也較高，分別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。

　　Ⅰ型膠原分子長度約300nm，直徑約1.5nm，呈棒狀，由三條肽鏈組成，其中有兩條α***Ⅰ***鏈，一條α***Ⅱ***鏈。對機體功能作用最強。α***Ⅰ***鏈和α***Ⅱ***鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結締組織的外基質結構，結果表明，用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會導致骨合成異常。第3條α鏈多存在於絕大多數真骨魚類，尤其是魚皮，其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鍊形成的單一型雜分子α1***Ⅰ***α2***Ⅰ***α3***Ⅰ***組成，而非[α1***Ⅰ***]2α2***Ⅰ***。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白***ASC***的電泳型別，發現在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分，且α1的分子量為130 kD，α2的分子量為110 kD。因此，在某些魚類中，與其他組織，如肌肉和膀胱相比較，魚皮膠原蛋白中的α3***Ⅰ***鏈更適宜傳遞。

　　IV型膠原蛋白非常細小而且呈線性分佈在組織內部，是連線表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2 條α1鏈和 1 條α2鏈或由3條α1鏈組成，存在 3 種組裝形式：[α1***Ⅴ***]3、[α1***Ⅴ***]2α2***Ⅴ***和α1***Ⅴ***、α2***Ⅴ***、α3***Ⅴ***，其中以[α1***Ⅴ***]2α2***Ⅴ***為主。Ⅴ型膠原分佈在細胞周圍以及Ⅰ型膠原的周圍，可能在基膜和結締組織之間起著橋樑作用，已經從數種魚類肌肉中分離出來。XV型膠原蛋白分佈較廣而且多分佈在血管、神經組織的外圍地帶，而且其與角化細胞腫瘤黑素細胞腫瘤發生有關。

　　Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1 ***Ⅺ***α2 ***Ⅺ***α3 ***Ⅺ***，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的物件大多是陸生生物，雖然在1984 年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產動物提取Ⅱ型膠原的研究並不多。

　　ⅩⅧ型膠原發現的相對較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在於肺、肝臟和腎臟等組織中。屬於被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區***non-triple-heli-cal regions，NC1***，這一特殊結構使其與其他僅由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域，如胚胎中的轉錄表達。

膠原蛋白的結構